Айзек Азимов - Человеческий мозг

Но природа предусмотрела этот случай. В организме существуют энзимы1, специально созданные для того, чтобы катализировать разрушение гормонов. Энзим находится в крови, которая обладает способностью ускорять расщепление молекул секретина, делая этот гормон неактивным. Энзимы часто называются по тому веществу, на которое они действуют, с добавлением к его названию окончания -аза. Так, энзим, о котором я только что упомянул, называется секретиназой.

1 Энзимы - это белки, которые проявляют свойства катализаторов, - они ускоряют протекание отдельных реакции в малых объемах. Это вес, что нам надо знать для целей настоящей книги. Если вас интересует природа и механизм действия энзимов, то я отсылаю вас к своей книге «Жизнь и энергия» (1962)

Следовательно, в организме происходит настоящая гонка между образованием секретина в той оболочке кишки и его разрушением секретиназой. Пока слизистая оболочка работает с полной нагрузкой, концентрация секретина в крови достигает уровня, при котором происходит стимуляция поджелудочной железы. Когда же слизистая перестает работать, то не только прекращается образование новых молекул секретина, но и разрушается весь секретин, оставшийся в крови. Вот таким образом поджелудочная железа включается и выключается в одно касание, с точностью отлично отлаженного автомата, - при этом вы даже не догадываетесь о его существовании.

АМИНОКИСЛОТЫ

Может возникнуть законный вопрос: что такое секретин? Известна ли его природа, или это просто название, данное неизвестному веществу? Ответ таков: природа этого вещества известна, хотя и не во всех деталях.

Секретин - это белок, а белки состоят из крупных молекул, каждая из которых содержит сотни, тысячи, а иногда и миллионы атомов. Сравните это с молекулой воды (Н2 О), которая состоит из трех атомов - 2 атомов водорода и 1 атома кислорода; или с молекулой серной кислоты (H2SO4), которая содержит 7 атомов - 2 атома водорода, 1 атом серы и 4 атома кислорода.

Исходя из этого можно понять, что химик, желающий знать точную структуру белка, столкнется с практически неразрешимой задачей. К счастью, все дело несколько облегчается тем фактом, что атомы внутри белковой молекулы организованы в подгруппы, называемые аминокислотами.

При обработке в мягких условиях кислотами, или щелочами, или определенными энзимами молекулы белков удастся расщепить на аминокислоты, а не на отдельные атомы. Аминокислоты являются малыми молекулами, построенными из 10 - 30 атомов, поэтому их довольно легко изучать.

Например, было обнаружено, что все аминокислоты, выделенные из белковых молекул, принадлежат к одному семейству химических соединений, которые можно записать одной общей формулой:

Расположенная в центре структурной формулы латинская буква «С» обозначает атом углерода (С - химический символ, обозначающий элемент углерод). Справа к углероду, как показано выше, присоединена комбинация из четырех атомов СООН, в которой представлены 1 атом углерода, 2 атома кислорода и 1 атом водорода. Такая комбинация придает всей молекуле кислотные свойства и называется карбоксильной группой. Слева к центральному атому углерода присоединена комбинация из трех атомов, которая представлена одним атомом азота и двумя атомами водорода. Это аминогруппа, в химическом отношении она родственна веществу, называемому «аммиаком». Поскольку формула содержит аминогруппу и кислотную группу, то все соединения такого типа носят название аминокислот.

Кроме того, к центральному атому углерода присоединен атом водорода, который в аминокислоте представляет сам себя, и функциональная группа R, которая представляет боковую цепь. Все аминокислоты отличаются друг от друга именно составом боковой цепи, или R. Иногда боковая цепь устроена очень просто, она может вообще состоять из одного лишь атома водорода, по это простейший случай. У некоторых аминокислот боковая цепь может быть весьма сложной, и количество атомов в ней может доходить до восемнадцати. Для целей нашего изложения нам не обязательно знать в точности строение боковой цепи каждой аминокислоты, достаточно понимать, что боковые цепи аминокислот отличаются между собой, и у двух разных аминокислот не может быть одинаковых боковых цепей.

Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя белки, при этом аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой соседней кислоты. Таким образом, между собой соединяется множество аминокислот, образуя длинный скелет. По сторонам этого скелета выступают боковые цепи аминокислот, при этом неповторимая, уникальная последовательность этих цепей образует типы белков, отличающихся между собой составом этих последовательностей.

Во всем великом множестве белков встречается более двух дюжин аминокислот, но наибольшее распространение имеет 21 из них. Вот они:

1. Глицин («сладкая» (греч.), названа из-за ее сладкого вкуса).

2. Алании (название выбрано, вероятно, для благозвучия). (По другому толкованию, эта аминокислота названа так потому, что ее впервые выделили из желточного мешка, который в эмбриологии называется «алантоис». - Примеч. пер.)

3. Валин (название происходит от валериановой кислоты, которой валил близок по химическому строению).

4. Лейцин («Белый» (греч.), назван так потому, что впервые был выделен в виде белого кристаллического порошка).

5. Изолейцин (изомер лейцина; изомерами называют пары веществ, которые содержат одинаковое количество одних и тех же атомов и отличаются между собой разной последовательностью соединения этих атомов в молекулах).

6. Пролин (укороченное производное от «пирролидин». Атомы в молекуле пролина соединены приблизительно так же, как в пирролидине).

7. Фенилаланин (молекула аланииа, к которой присоединена группа атомов, называемая фенильной).

8. Тирозин («сыр» (греч.), названа так потому, что впервые была получена из сыра).

9. Трипотофан («трипсин-зависимая»; эта аминокислота названа так потому, что ее впервые обнаружили во фрагментах белков, расщепленных под действием энзима трипсина).

10. Серии («шелк» (лат.), эта аминокислота впервые была обнаружена в шелке).

11. Треонии (название дано потому, что по структуре эта аминокислота сходна с сахаром треозой).

12. Аспарагин (впервые был обнаружен в спарже [asparagus altilis]).

13. Аспарагиновая кислота (по химическому строению напоминает аспарагин; отличие между этими двумя соединениями заключается в том, что у аспарагиновой кислоты в боковой цепи вместо амидной группы [CONHJ находится карбоксильная группа [СООН], которая и сообщает ей кислые свойства).

14. Глютамин (впервые был обнаружен в клейковине [gluten (англ.)]).

15. Глютаминовая кислота (отличается от глютамина тем же, чем аспарагиновая кислота отличается от аспарагина).

16. Лизин («разрывающий» (греч.), эта аминокислота была впервые выделена из белка, предварительно расщепленного на несколько субъединиц).

17. Гистидин («тканевый» (греч.), название дано потому, что эта аминокислота была впервые выделена из тканевых белков).

18. Аргинин («серебро» (греч.), название дано потому, что эта аминокислота была впервые выделена в соединении с атомом серебра).

19. Метионин (боковая цепь содержит метильную группу, присоединенную к атому серы.

20. Цистин («пузырь» (греч.), аминокислота была впервые выделена из камня мочевого пузыря).

21. Цистеин (аминокислота, по химическому строению похожая на цистин).

Я буду очень часто использовать эти названия в дальнейшем изложении. Для того чтобы сэкономить место, позвольте мне привести сокращенные наименования для каждой из аминокислот. Эти сокращения предложил в 30-х годах американский биохимик немецкого происхождения Эрвин Бранд. Сокращения эти легко запомнить, так как они состоят из первых трех букв названия каждой аминокислоты.

Глицин

gly

Алании

ala

Валин

val

Лейцин

leu

Аспарагин

asp-NH2

Аспарагиновая кислота

asp

Глютамин

glu-NH2

Глютамиповая кислота

glu

Изолейцин

ileu

Пролип